Kofaktoreak

Kofaktoreak molekula organiko ez-proteiko edo ioi metalikoak izan daitezke, entzimek aktibitate katalitikoa izateko ezinbestekoak direnak; hau da, kofaktoreak entzimen molekula laguntzaile kontsideratu daitezke eta erreakzio biokimikoan parte hartzen dute. Entzima kofaktoreari baturik dagoenean holoentzima bezela identifikatzen da; aldiz, kofaktorea baturik ez duen entzima apoentzima deritzo.

Kofaktoreak bi taldetan sailkatzen dira izaera kimikoaren arabera: koentzimak eta ioi inorganikoak. Koentzimak molekula organiko konplexuak dira, oro har, bitamina edo nutriente esentzialen eratorriak direnak. Koentzimak beste bi taldetan sailaktu daitezke: alde batetik, talde prostetikoak modu estuan (normalean kobalenteki) eta iraunkorrean daude loturik entzimari; bestalde, kosubstratuak modu iragankorrean daude baturik eta entzimak moduz errazean askatu/batu ditzazke.

Adibidez moduan, koentzima taldean flabina adenina dinukleotidoa (FAD++), nikotinamida adenina dinukleotidoa (NAD+) eta tiamina pirofosfatoa (TPP) sailkatzen dira. Entzimaren arabera koentzima hauek modu indartsuan edo ahulagoan egon daitezke baturik. Ioi metalikoen artean, gizakietan burdina (Fe), magnesio (Mg), manganeso (Mn) eta kobaltoa (Co) aurkitzen dira besteak beste.

Loturiko adierak

Biokatalisia

Biokatalisia konposatu organikoen arteko erreakzioak dira, entzima eta katalizatzaile bioligikoen menpeko prozesu kimikoak. Entzimen aktibitatea ikertzen duen biokimikaren adarrari ere biokatalisi deritzo.

Alosterismoa

Alosterismoa proteina eta entzimen erregulazio mekanismoa da, hauen konformazio  eta ondorioz afinitatearen aldaketan oinarritzen dena. Hain zuzen ere, efektore edo ligando alosterikoak dira konformazio aldaketa eragiten dutenak. Hitzak adierazten duen moduan (grekeratik allos ‘beste’ eta steric ‘solido edo objektu’), efektore alosterikoa ohiko ligandoaren desberdina da eta gune alosterikoa ohiko batura gunetik urrun eta bereizturik dago. Alosterismoari esker, entzimen